ZNAJDŹ ARTYKUŁ

TRANSGLUTAMINAZY I ICH BIOLOGICZNE FUNKCJE

W komórce struktura kompleksów białek oligomerycznych może być utrzymywana poprzez wiązania wodorowe, jonowe oraz siły van der Waalsa. W ich tworzeniu mogą również uczestniczyć modyfikacje potranslacyjne, takie jak fosforylacja czy defosforylacja. Formowanie silniejszych połączeń wiązań kowalencyjnych, wymaga zależnych od jonów wapniowych acylotransferaz transglutaminaz (TGaz). Transglutaminazy (EC 2.3.2.13) katalizują kowalentne wiązanie się pomiędzy substratem obdarzonym pierwszorzędową grupą aminową i glutaminową resztą łańcucha białkowego.

Nowe podejścia w badaniach nad rolą poliamin w komórce roślinnej

Obecnie naszą wiedzę dotyczącą roli poliamin w wielu rozwojowych i morfogenetycznych procesach zachodzących w roślinach można pogłębić ingerując w szlaki biosyntezy poliamin przez stosowanie odpowiednich inhibitorów, poliaminowych mutantów oraz wykorzystywanie metod stosowanych w biologii molekularnej. Prezentowana praca podsumowuje dotychczasowy stan wiedzy na temat molekularnego mechanizmu kontroli genów biorących udział w syntezie poliamin i roli, jaką dzisiaj przypisuje się poliaminom w komórce roślinnej.

Roślinne transglutaminazy

Roślinne transglutaminazy, wciąż dokładnie niesklasyfikowane, są szeroko rozpowszechnione u roślin wyższych i niższych. Ich różne izoformy zlokalizowano w różnych kompartmentach komórki, takich jak: chloroplasty, mitochondria, cytoplazma czy ściana komórkowa. Przypisuje się im udział w procesach związanych z tworzeniem się struktur komórkowych. W chloroplastach i mitochondriach dodatkowo ich rola może być związana ze specyficznym metabolizmem tych organelli.

Poliaminy w chloroplastach

Poliaminy wykryto w chloroplastach m.in. Euglena gracilis, Helianthus tuberosus, szpinaku i kukurydzy. Przy wykorzystaniu metody HPLC wykryto obecność trzech głównych poliamin putrescyny, spermidyny i sperminy w błonach tylakoidowych liści szpinaku. Poliaminy te były kowalentnie związane z centrum reakcji PSII i kompleksem chlorofil a/b białko stanowiącym główną antenę PSII - LHCII.

Redakcja
Andrzej Łukaszyk - przewodniczący, Zofia Bielańska-Osuchowska, Szczepan Biliński, Mieczysław Chorąży, Aleksander Koj, Włodzimierz Korochoda, Leszek Kuźnicki, Aleksandra Stojałowska, Lech Wojtczak

Adres redakcji:
Katedra i Zakład Histologii i Embriologii Uniwersytetu Medycznego w Poznaniu, ul. Święcickiego 6, 60-781 Poznań, tel. +48 61 8546453, fax. +48 61 8546440, email: mnowicki@ump.edu.pl

PBK Postępby biologi komórki