Glikozylowane białka i lektyny endogenne wiążące glikoproteiny za pośrednictwem oligosacharydów są szeroko rozpowszechnione w układzie odpornościowym, w tym na limfocytach i komórkach prezentujących antygen. Glikany białek układu odpornościowego pełnią różnorodne role i często ich obecność jest niezbędna do prawidłowego funkcjonowania komórek. Cząsteczki obydwu klas antygenów zgodności tkankowej (MHC) są glikozylowane, ale lokalizacja ich miejsc glikozylacji oraz struktura i funkcje glikanów są odmienne. Obecność glikanu w jedynym miejscu N-glikozylacji MHC I jest kluczowa do uzyskania prawidłowej struktury przestrzennej tego białka. W procesie tym biorą udział lektynowe białka opiekuńcze kalneksyna i kalretikulina, wiążące się z MHC I przez glukozę prekursorowej struktury N-oligosacharydowej. Cząsteczki MHC II mają trzy miejsca N-glikozylacji a dołączone do nich glikany uczestniczą w prezentacji antygenów limfocytom T pomocniczym. Za oddziaływania lektynowe w układzie odpornościowym odpowiedzialne są również galektyny. Tworzenie sieci galektynowo-cukrowej na powierzchni limfocytów reguluje aktywację oraz apoptozę tych komórek. Glikany wiązane przez białka o charakterze lektynowym działają immunomodulująco na kluczowe etapy wiązania, prezentacji antygenów oraz aktywacji limfocytów T i tym samym wpływają na przebieg odpowiedzi immunologicznej.