Germiny i białka podobne do germin (GLPs) stanowią dużą i bardzo zróżnicowaną rodzinę wszechobecnych białek roślinnych. Należą one do nadrodziny cupin, której nazwa pochodzi od domeny o budowie β-beczułki (z łaciny cupa- mała beczułka). Jest to domena konserwatywna ewolucyjnie i zlokalizowana w końcu C tych białek. Składa się ona z dwóch motywów sekwencji aminokwasowych: 1 i 2 opisywanych jako "germin box". Domena cupin warunkuje wysoką termostabilność białek, która uwarunkowana jest obecnością mostków disiarczkowych i stopniem glikozylacji. Obecność domeny cupin nadaje białkom odporność na działanie proteaz. Germiny występują w dwóch izoformach, gf-2.8 i gf-3.8, kodowanych przez geny gf-2.8 i gf-3.8, które są aktywne w czasie kiełkowania ziarniaków wszystkich ważnych ekonomicznie zbóż. W obu tych genach występują obszary bezintronowe kodujące 224 aminokwasy wykazujące 90% homologii. Ciekawe jest to, że w genie gf-2.8 w obszarze 5' występują dwa motywy sekwencyjne charakterystyczne dla genów auksynowych. Wyróżniono 6 podrodzin białek germinowych o różnej aktywności enzymatycznej. Poznano wiele białek podobnych do germin zaangażowanych w reakcje obronne roślin przed patogenami i szkodnikami. Stwierdzono działanie obronne GLPs w apoplaście, gdzie ulegają ekspresji i reagują ze ścianą komórkową ułatwiając wczesną odpowiedź na atak patogena. Szczególne znaczenie mają GLPs z aktywnością oksydazy szczawianowej, gdyż obniżają poziom szczawianu, który jest czynnikiem wirulencji wytwarzanym przez kilka patogenów grzybowych. Transkrypcja genu kodującego germinę oraz aktywność oksydazy szczawianowej są stymulowane przez infekcje grzybicze oraz niektóre jony metali. Pszeniczna germina ma również ogromny potencjał dla zastosowań komercyjnych ze względu na wcześniej wspomnianą, niezwykłą odporność na proteazy, wysoką stabilność i odporność na ciepło.