Trójpeptydylpeptydaza II jest wielką proteazą cytoplazmatyczną o złożonej strukturze, która odcina trójpeptydy od wolnego końca aminowego oligopeptydów, ma również pewną aktywność endoproteolityczną. TPPII występuje w komórkach wszystkich zbadanych organizmów eukariotycznych. Jej struktura jest wiernie zachowana ewolucyjnie. Uczestniczy wraz z proteasomem i innymi peptydazami cytoplazmatycznymi w procesach degradacji białek, jednak specyficzne substraty TPPII i sposób regulowania jej aktywności nie są jeszcze do końca poznane.

Artykuł przedstawia podstawowe informacje dotyczące wewnątrzkomórkowej degradacji białek przez proteasomy z udziałem ubikwityny. Omówiono proces ubikwitynacji białek przeznaczonych do degradacji proteasomalnej oraz udział ubikwityny w procesach komórkowych niezwiązanych z proteolizą. Przedstawiono budowę proteasomów 20S, 26S i aktywatora PA700. Omówiono rolę immunoproteasomów w odpowiedzi immunologicznej oraz proteasomalną degradację białek niewyznakowanych łańcuchami ubikwityny. Przedstawiono zarys biogenezy proteasomów oraz możliwości zastosowania terapeutycznego inhibitorów proteasomów.