W opracowaniu tym przedstawiono sylwetki i osiągnięcia laureatów nagrody Nobla w dziedzinie chemii w 2004 roku. Przypomniano pierwszą opisaną funkcję ubikwityny, czyli jej udział w kontrolowanej, zachodzącej przy udziale proteasomu 26S, proteolizie białek. Zasygnalizowano też rolę tego wszechobecnego białka w regulacji innych procesów komórkowych.

W artykule podano podstawowe informacje na temat proteolizy zachodzącej z udziałem układu ubikwityna/proteasom 26S, ściśle regulowanego procesu niezbędnego dla prawidłowego funkcjonowania komórek. Skoncentrowano się na omówieniu białek zawierających domenę RING finger i funkcjonujących jako ligazy ubikwitynowe E3, dołączające ubikwitynę do białek przeznaczonych do degradacji w proteasomie. Podkreślono niezbędność domeny RING finger w działaniu oligo- (SCF, Parkina, VCB, APC/C) i monomerycznych (c-Cbl, MDM2, BRCA1, CHFR, IAP) ligaz ubikwitynowych.

W odpowiedzi na różne zewnętrzne i wewnętrzne bodźce stabilność, a zatem ilość, licznych białek regulatorowych podlega w komórkach eukariotycznych "dynamicznej" kontroli, w wyniku precyzyjnej proteolizy. Na ogół białka mające ulec degradacji są w specyficzny sposób wyznakowywane przez skompleksowanie z ubikwityną, małym (76 AA) powszechnie występującym białkiem globularnym.

Przedstawiono sylwetki naukowe nagrodzonych w 2001 roku nagroda Nobla z dziedziny fizjologii i medycyny – Lelanda Hartwella, Paula Nurse'a i Timothy Hunta, pionierów badań molekularnych mechanizmów regulujących przebieg cyklu komórkowego. Ich badaniom zawdzięcza się wykrycie białkowych kinaz serynowo-treoninowych, nazywanych kinazami cyklinozależnymi, ze względu na regulację ich aktywności przez specyficzne białka – cykliny. Kinazy te okazały się następnie być niezbędne dla prawidłowego przebiegu cyklu komórkowego.