Niespecyficzne białka transportujące tłuszcze (ns-LTP) należą do olbrzymiej rodziny białek roślinnych, których funkcja in vivo wciąż pozostaje nieznana. Biorąc pod uwagę budowę, właciwości i przypuszczalnie pełnione przez nie funkcje wyodrębniono dwie klasy białek transportujących lipidy, ns-LTP1 i ns-LTP2. Cechą charakterystyczną wszystkich białek ns-LTP jest obecność czterech amfipatycznych α-helis, które tworzą wewnętrzną kieszeń hydrofobową będącą miejscem wiązania cząsteczek lipidowych.
Pierwotnie zdefiniowane jako komórkowe receptory dla związków immunosupresyjnych, immunofiliny obejmują dwie rodziny unikatowych białek. Należą do nich białka wiążące FK506 określane terminem FKBP oraz białka wiążące cyklosporynę określane jako cyklofiliny. Występują one powszechnie w wiecie organizmów żywych. Obecnie wiadomo, że genom A. thaliana zawiera 52 geny dla immunofilin, z tego 23 kodują białka FKBP, a 29 cyklofiliny. Pomimo różnej budowy wszystkie immunofiliny mają aktywność enzymatyczną peptydylo-prolyl cis-trans izomerazy (PPIazy).