Niespecyficzne białka transportujące tłuszcze (ns-LTP) należą do olbrzymiej rodziny białek rośœlinnych, których funkcja in vivo wciąż pozostaje nieznana. Biorąc pod uwagę budowę, właœciwości i przypuszczalnie pełnione przez nie funkcje wyodrębniono dwie klasy białek transportujących lipidy, ns-LTP1 i ns-LTP2. Cechą charakterystyczną wszystkich białek ns-LTP jest obecnoœść czterech amfipatycznych α-helis, które tworzą wewnętrzną kieszeń hydrofobową będącą miejscem wiązania cząsteczek lipidowych.

Pierwotnie zdefiniowane jako komórkowe receptory dla związków immunosupresyjnych, immunofiliny obejmują dwie rodziny unikatowych białek. Należą do nich białka wiążące FK506 okreśœlane terminem FKBP oraz białka wiążące cyklosporynę okreśœlane jako cyklofiliny. Występują one powszechnie w œwiecie organizmów żywych. Obecnie wiadomo, że genom A. thaliana zawiera 52 geny dla immunofilin, z tego 23 kodują białka FKBP, a 29 – cyklofiliny. Pomimo różnej budowy wszystkie immunofiliny mają aktywnoœść enzymatyczną peptydylo-prolyl cis-trans izomerazy (PPIazy).