Metaloproteinazy macierzy zewnątrzkomórkowej (MMP) to endopeptydazy zależne od jonów Zn2+. Enzymy te mają zdolnoć do degradacji białek budujących błony podstawne oraz macierz zewnątrzkomórkową co umożliwia przebudowę tkanek oraz przemieszczanie się komórek, zarówno w przebiegu procesów fizjologicznych, stanów zapalnych, jak i chorób nowotworowych. Wśród licznych podrodzin MMP wyodrębnia się podrodzinę żelatynaz, do których należy żelatynaza A (MMP-2) i żelatynaza B (MMP-9).

Odkryta w 1897 roku aspiryna (kwas acetylosalicylowy) była najważniejszym i najpowszechniej stosowanym lekiem przeciwzapalnym, przeciwbólowym i przeciwgoršczkowym w XX wieku. Aspiryna i jej analogi o wspólnej nazwie Niesteroidowe Leki Przeciwzapalne (NSAIDs) działajš poprzez wspólny mechanizm oparty na zdolności do hamowania enzymów cyklooksygenaz. Cyklooksygenazy istniejš w co najmniej dwóch odmianach: konstytutywnej (COX-1) i indukowanej (COX-2). Aspiryna i pozostałe klasyczne NSAIDs powodujš zahamowanie obu izoform COX.

Cyklooksygenazy są enzymami katalizujšcymi przemiany fosfolipidów błony komórkowej, prowadzšce do powstawania prostanoidów obejmujšcych prostagladyny i tromboksany. Prostagladyny kontrolujš różnorodne procesy fizjologiczne, takie jak ochrona przewodu pokarmowego, prawidłowe funkcjonowanie nerek, procesy rozrodcze, i przebieg odczynu zapalnego. Obecnie wiadomo, iż cyklooksygenaza (COX) występuje w co najmniej dwóch izoformach kodowanych przez geny zlokalizowane na różnych chromosomach.