Aminotransferaza L-alanina:2-oksoglutaran (EC 2.6.1.2) nazywana alaninową (AlaAT) katalizuje reakcję transaminacji między L-alaniną a 2-oksoglutaranem oraz odwrotną, między L-glutaminianem a pirogronianem. Jest jednym z najważniejszych enzymów uczestniczących syntezie i degradacji L-alaniny. U roślin wykazano obecność kilku izoenzymów (2 do 6 w zależności od rośliny) tego enzymu. Lokalizacja subkomórkowa izoenzymów tej amniotransferazy w cytoplazme, mitochondriach i peroksysomach wydaje się być ścile powiązana z rolą metaboliczną: (i) u roślin typu C (Paniculum miliaceum) aminotransferaza alaninowa umożliwia transfer jednostek C (pirogronian) z mezofilu do do pochwy okołowiązkowej, (ii) peroksysomalna aminotransferaza alaninowa wykazująca aktywność transaminazy L-glutaminian : glioksalan zaangażowana jest w regulację aktywności fotooddychania, (iii) aminotransferaza alaninowa niewykazująca aktywności transaminazy L-glutaminian : glioksalan bierze udział w odpowiedzi nadwrażliwości na atak oraz (iv) enzym ten reguluje aktywność oksydazy alternatywnej w mitochondriach. Zaobserwowano także aktywację aminotransferazy alaninowej pod wpływem niedotlenienia i towarzyszącą jej akumulację L-alaniny. Na tej podstawie wysunięto przypuszczenie, że enzym ten może być zaangażowany w reakcje umożliwiające roślinie tolerowanie różnych niekorzystnych czynników, takich jak okresowe zalewanie pól czy zaleganie pokrywy śniegu. Badania nad roślinami transgenicznymi wykazały także jej kluczową rolę w metabolizmie azotu. Ponadto peroksysomalna aminotransferaza alaninowa wspołdziałająca z glioksalanem jako akceptorem grupy aminowej jest zaangażowana w regulację stężenia seryny, cytruliny i glicyny w liściach.