Roślinne białka związane z patogenezą z klasy 10 (PR-10) mają dobrze zdefiniowaną strukturę, lecz niejasną funkcję fizjologiczną. Odkrycie, że białka wiążące hormony roślinne z grupy cytokinin (CSBP) należą strukturalnie do grupy PR-10, sugeruje wiązanie hydrofobowych ligandów jako ogólną rolę biologiczną dla całej tej klasy. Potwierdzają to struktury kompleksów łubinowego białka LlPR-10.2B z cytokininami. Zaskakujące jest, że białka te są w stanie wiązać w swojej olbrzymiej wnęce (1100–4500 3) nie jedną, ale wiele cząsteczek liganda, mimo że pomiary kinetyczne sugerują stechiometrię 1:1. Wydaje się, że za zdolność białek PR-10 do wiązania różnorodnych ligandów i to na rozmaite sposoby, odpowiada przede wszystkim C-końcowa helisa a3, która nie tylko charakteryzuje się wysoką zmiennością sekwencji, ale jest również plastyczna geometrycznie, dostosowując się do wiązanego partnera. Zaskakujące odkrycia na polu białek PR-10 i ich kompleksów każą nam na nowo spojrzeć na wydawałoby się już dobrze opracowane zagadnienia rozpoznania molekularnego i specyficzności wiązania białko-ligand.