Zmiana kształtu mioblastów z fibroblasto-podobnych na wydłużony, istotna dla adhezji i fuzji, jest rezultatem przemodelowania cytoszkieletu aktynowego. W proces ten włączonych jest wiele czynników, np. działanie latrunkuliny B lub cytochalazyny D, które ingerują w przemodelowanie F-aktyny. Sugeruje się, że konserwatywny gen Nap1 ma wpływ na przemodelowanie cytoszkieletu aktynowego w miejscu fuzji mioblastów. Niemięśniowa miozyna 2A i jej interakcja z F-aktyną podbłonową odpowiada za bipolarny kształt mioblastów i pojawienie się struktur pęcherzyko-podobnych. Działanie α-cyklodekstryną (a-CD) usuwa lipidy z błony komórkowej i prowadzi do wzrostu miotub. Czynnik transkrypcyjny NFATC2 (ang. Nuclear Factor of Activated T Cells 2) reguluje wzrost miotub. Aktywatorami czynnika NFATC2 jest IL-4 i prosta�glandyna (PGF2a). Czynnik transkrypcyjny Mitf (ang. Microphthalmia-associated transcription factor) również reguluje wzrost miotub. Sygnały receptorów N-kadheryn i receptorów Cdo promują ekspresję białek mięśniowo-specyficznych, natomiast sygnały receptorów M-kadheryn i receptorów neogeniny promują fuzję mioblastów. Mioferlina i związane z nią białko EHD2 włączone są w endocytozę białek błonowych, które powracają i wbudowują się w błonę komórkową. Pęcherzyki cytoplazmatyczne obecne w zlewających się mioblastach reprezentują szczególny przejaw endocytozy. Stwierdzono, że osłabienie endocytozy i wbudowywania w błonę komórkową związane jest z defektem fuzji mioblastów i fuzji mioblastów z miotubą. Wyłączenie działania podjednostki integryny α3 hamuje adhezję i fuzję mioblastów a zablokowanie funkcji genu Itgβ1, kodującego podjednostkę integryny β1, osłabia fuzję. Białko transbłonowe ADAM12 pełni funkcję w adhezji mioblastów i stymuluje fuzję błon komórkowych mioblastów. Enzym PRMT (ang. Protein Arginine Metylotransferase) wykazuje najwyższą enzymatyczną aktywność w czasie fuzji mioblastów. Białko kalponina 3 (CNN3) reguluje proces fuzji mioblastów i ekspresję genów mięśniowo- specyficznych. Gen Kirrel Brachydanio rerio, homolog genu Kirre Drosophila Melanogaster, odpowiada za fuzję mioblastów. Białkiem kodowanym przez gen myoblast city (mbc) Drosophila jest Dock180. Białko 180 jest homologiem kręgowców. W przypadku Brachydanio zahamowanie dwóch członków Dock180, Dock1 i Dock5 zaburza fuzję mioblastów. W przypadku mutantów myszy Dock1-/-, włókna mięśniowe są cieńsze i krótsze w porównaniu do włókien myszy Dock1+/+. Białka Rac1 i Cdc42 regulują dynamikę aktyny Drosophila. U mutantów myszy deficyt Rac1 i Cdc42 spowalnia dynamikę włókien aktyny i winkuliny, w rezultacie osłabiając fuzję mioblastów.