ZNAJDŹ ARTYKUŁ

Volume: 
Issue: 
2
Date of issue: 

U podłoża dużej grupy dystrofii mięśniowych leżą zaburzenia potranslacyjnej modyfikacji a-dystroglikanu, polegającej na unikalnym rodzaju glikozylacji. Schorzenia te określa się mianem dystroglikanopatii. Nawet do 50% glikanów w mucynopodobnym regionie a-dystroglikanu stanowią oligosacharydy, w których do seryny lub treoniny polipeptydu przyłączona jest mannoza wiązaniem O-glikozydowym. Elongacja glikanu obejmuje przyłączenie N-acetyloglukozoaminy, galaktozy, kwasu sjalowego i opcjonalnie fukozy. Wydaje się, że dla prawidłowego działania dystroglikanu mannoza dodatkowo musi być fosforylowana. Glikany o właściwej strukturze umożliwiają oddziaływanie dystroglikanu z lamininą błony podstawnej. Patomechanizm dystroglikanopatii obejmuje uszkodzenia w obrębie 6 genów: POMT-1, POMT-2, POMGnT-1, FKT, FKRP i LARGE. Trzy pierwsze białka są swoistymi glikozylo-transferazami szlaku O-mannozylacji, dla trzech kolejnych postuluje się analogiczną funkcję. Dystroglikanopatie są kolejną grupą schorzeń pokazujących, że glikozylacja może stanowić istotny mechanizm regulacyjny, niezbędny dla zachowania prawidłowej funkcji białek.

Author of the article: 
Download the article: 

Redakcja
Andrzej ŁUKASZYK – przewodniczący, Szczepan BILIŃSKI,
Mieczysław CHORĄŻY, Włodzimierz KOROHODA,
Leszek KUŹNICKI, Lech WOJTCZAK

Adres redakcji:
Katedra i Zakład Histologii i Embriologii Uniwersytetu Medycznego w Poznaniu, ul. Święcickiego 6, 60-781 Poznań, tel. +48 61 8546453, fax. +48 61 8546440, email: mnowicki@ump.edu.pl

PBK Postępby biologi komórki