Peptydy antydrobnoustrojowe są szeroko rozpowszechnione w przyrodzie i występują zarówno u Procariota, jak i Eucariota. Ze względu na właściwości, budowę, funkcje oraz mechanizm działania zostały podzielone na kilka grup. Jedynym peptydem występującym u człowieka jest katelicydyna – LL-37, produkowana w postaci nieczynnego propeptydu hCAP18, którego C-końcowy fragment po enzymatycznym odczepieniu staje się dojrzałym peptydem. LL-37 zawiera 37-reszt aminokwasowych, ma strukturę α-helisy i właściwości amfipatyczne. Mechanizm działania katelicydyny polega na łączeniu się peptydu z fosfolipidową błoną bakteryjną aż do osiągnięcia progu stężenia, po którym następuje dezintegracja i wyciekanie cytoplazmy, a w rezultacie śmierć komórki. Występuje m.in. w nabłonku komórkowym jąder, keratynocytach w skórze, leukocytach, monocytach, granulocytach, komórkach T, B, i NK. Katelicydyna odgrywa wielofunkcyjną rolę: jako mediator w procesach zapalnych i/lub naturalny antybiotyk przeciwko wnikającym patogenom. Wykazuje szerokie spektrum działania przeciw bakteriom Gram-ujemnym, Gram-dodatnim, wirusom i grzybom. Jest zaangażowana w takie procesy, jak: bezpośrednia chemotaksja komórek jednojądrzastych, neutrofili, eozynofili, komórek tucznych i limfocytów T. Indukuje ekspresję chemokin, bierze udział w neutralizacji endotoksyn, stymulacji angiogenezy, apoptozie, degranulacji komórek tucznych i procesie gojenia ran. Dużą rolę przypisuje się ostatnio LL-37 w patogenezie tocznia rumieniowatego układowego wskutek zaburzonej degradacji składników formowanej przez neutrofile zewnątrzkomórkowej „pułapki” dla różnego rodzaju patogenów.