Metaloproteinazy macierzy zewnątrzkomórkowej (MMP) to endopeptydazy zależne od jonów Zn2+. Enzymy te mają zdolnoć do degradacji białek budujących błony podstawne oraz macierz zewnątrzkomórkową co umożliwia przebudowę tkanek oraz przemieszczanie się komórek, zarówno w przebiegu procesów fizjologicznych, stanów zapalnych, jak i chorób nowotworowych. Wśród licznych podrodzin MMP wyodrębnia się podrodzinę żelatynaz, do których należy żelatynaza A (MMP-2) i żelatynaza B (MMP-9). Enzymy te mają najbardziej skomplikowaną budowę spośród MMP i podobne spektrum substratów, jednak wykazują różną ekspresję konstytutywną w przypadku MMP-2 i (zazwyczaj) indukowalną metaloproteinazy 9. Wyjątkowość MMP-9 przejawia się ponadto w zdolności tego enzymu do regulacji aktywności czynników wzrostu, cytokin, a zwłaszcza chemokin. Stworzenie myszy transgenicznych z wyłączonym genem kodującym żelatynazę B (MMP-9-/-) przyczyniło się do odkrycia także fizjologicznych funkcji MMP-9, w tym związanych z rozmnażaniem, funkcjonowaniem układu nerwowego, rozwojem kośćca, przebudową naczyń krwionośnych, gojeniem ran oraz procesami zachodzącymi w grasicy. Ponadto badania na myszach MMP-9-/- pozwoliły na szczegółowe poznanie roli tego enzymu w zapaleniu. Wykazano, że oprócz zaangażowania w procesy związane z napływem leukocytów zapalnych, głównie neutrofili, MMP-9 uczestniczy także na późnych etapach zapalenia w apoptozie tych komórek. Równocześnie wykazano, że w niektórych przypadkach MMP-9 ogranicza napływ neutrofili przez degradację chemokin. Opisano również rozwój mechanizmów kompensujących brak tego enzymu u myszy MMP-9-/-. Wszystkie powyższe cechy powodują, że żelatynaza B jest jednym z enzymów kluczowych dla rozwoju i przebiegu reakcji zapalnej.