W artykule przedstawiono informacje dotyczące rozpoznawania przez komórki wolnej hemoglobiny – Hb i jej kompleksu z haptoglobiną – Hb-Hp, na podstawie badań cytowanych w literaturze ostatnich lat. Zaproponowano istnienie specyficznego receptora pośredniczącego w endocytozie kompleksu Hb-Hp w komórkach parenchymalnych wątroby, na podstawie badania wiązania, wychwytu i degradacji przez izolowane błony plazmatyczne i hepatocyty szczurze. Uważa się, że izolowane komórki parenchymalne wiążą wolną Hb i kompleks Hb-Hp, ale z niskim stopieniem wychwytu. Niedawno zidentyfikowano receptor uczestniczący w wychwycie kompleksów Hb-Hp, który jest identyczny z receptorem CD163, obecnym na powierzchni makrofagów tkankowych oraz na monocytach wyizolowanych z krwi. Rozpoznanie i endocytoza hemoglobiny i jej kompleksu z haptoglobiną przez receptor CD163/HbSR jest pierwszą fizjologiczną funkcją przypisaną białku HbSR w grupie B receptorów zmiatających. Natomiast molekularny mechanizm wychwytu wolnej hemoglobiny w cewce proksymalnej przebiega z udziałem endocytarnych receptorów megaliny i kubiliny. Artykuł ten przedstawia w sposób usystematyzowany wiedzę na temat struktury i funkcji receptora CD163/HbSR dla Hb i jej kompleksu z Hp na powierzchni monocytów/makrofagów oraz receptorów megaliny i kubiliny jako układu wychwytu hemoglobiny w cewkach proksymalnych nerek.