Recykling lub degradacja białek błonowych na drodze zależnej od ubikwitynacji endocytozy jest jednym z najważniejszych mechanizmów regulacji homeostazy komórkowej. W regulacji obrotu białek błonowych istotną rolę odgrywa proces selektywnego naprowadzania ligaz ubikwityny na odpowiednie substraty białkowe dzięki aktywności tzw. białek adaptorowych z rodziny konserwowanych ewolucyjnie arestyn. Od wielu lat badano pod tym kątem β-arestyny, które umożliwiają ubikwitynację wielu ssaczych białek błonowych. Nowo wyodrębnioną podrodziną arestyn, która okazała się ewolucyjnie starsza od β-arestyn, są α-arestyny. Białka z rodziny arestyn występują powszechnie od drożdży po ludzi i zaangażowane są w wiele procesów komórkowych, a ich dysfunkcje mogą prowadzić do poważnych zaburzeń w funkcjonowaniu komórek, co czyni arestyny ważnym obiektem badań. Różnorodność i zmienność lokalizacji α-arestyn mogą sugerować zaangażowanie tych białek w wiele różnych procesów komórkowych. Większość dotychczasowych informacji na temat funkcji i mechanizmu działania α-arestyn pochodzi z badań prowadzonych na drożdżach piekarniczych Saccharomyces cerevisiae. α-Arestyny wchodzą w interakcję z Rsp5, ligazą ubikwityny z rodziny Nedd4, poprzez motywy PY i domeny WW rekrutując ją do specyficznych substratów. Natomiast rozpoznawanie białek substratowych przez odpowiednie α-arestyny możliwe jest dzięki tzw. sygnałom degronowym (degrony), najprawdopodobniej stanowiącym krótkie sekwencje aminokwasowe. Badania wskazują na regulację aktywności α-arestyn poprzez modyfikacje potranslacyjne np. fosforylację i ubikwitynację. Modyfikacje potranslacyjne wpływają na zmianę specyficzności substratowej α-arestyn co pozwala na ścisłą regulację i sprawną odpowiedź w systemie kontroli białek błonowych, umożliwiając szybką adaptację komórki do zmieniających się warunków środowiska.