ZNAJDŹ ARTYKUŁ

Volume: 
Issue: 
3
Date of issue: 

W komórce struktura kompleksów białek oligomerycznych może być utrzymywana poprzez wiązania wodorowe, jonowe oraz siły van der Waalsa. W ich tworzeniu mogą również uczestniczyć modyfikacje potranslacyjne, takie jak fosforylacja czy defosforylacja. Formowanie silniejszych połączeń wiązań kowalencyjnych, wymaga zależnych od jonów wapniowych acylotransferaz transglutaminaz (TGaz). Transglutaminazy (EC 2.3.2.13) katalizują kowalentne wiązanie się pomiędzy substratem obdarzonym pierwszorzędową grupą aminową i glutaminową resztą łańcucha białkowego. Odgrywają one znaczącą rolę w potranslacyjnej modyfikacji białek przez tworzenie kowalentnych wiązań krzyżowych w obrębie pojedynczego białka lub pomiędzy różnymi białkami. Biorą udział w stabilizacji makromolekuł, co z kolei wpływa na strukturalną integralność tkanek roślinnych i zwierzęcych. U zwierząt TGazy katalizują także reakcje acylacji, estryfikacji, deamidacji i proteolitycznego cięcia izopeptydu, choć ich biologiczne znaczenie nie jest do końca poznane. Biologiczna funkcja TGaz to głównie potranslacyjna modyfikacja białek. Niekiedy enzym ten może mieć funkcję niekatalityczną związaną z organizacją cytoszkieletu, integralnością błon komórkowych, może wspomagać adhezję i migrację komórek oraz brać udział w transdukcji komórkowego sygnału. Scharakteryzowano trzy rodziny TGaz. Pierwsza ma specyficzną strukturę centrum aktywnego, które tworzą reszty cysteiny, histydyny i asparaginy lub asparaginianu. Powszechny u tej grupy TGaz jest również brak modyfikacji łańcucha białkowego, poza kilkoma miejscami, w których może zajć N-glikozylacja. Drugą grupę TGaz charakteryzuje zbliżona do opisanej powyżej budowa centrum katalicznego oraz dodatkowa aktywność enzymatyczna przypisywana izomerazom dwusiarczkowym. Trzecia zidentyfikowana grupa wykryta została u toksynogennych szczepów bakterii. Rodzina ta różni się zdecydowanie od dwóch poprzednich zarówno budową
centrum katalicznego, jak i sekwencją nukleotydów. W genomie człowieka zidentyfikowano dziewięć genów kodujących TGazy i mających swoje analogi w organizmach zwierzęcych, począwszy od ssaków, a skończywszy na bezkręgowcach. Geny te są ze sobą blisko spokrewnione, ponadto cechuje je wysoka konserwatywność, której wyrazem jest niewielka zmienność i istotne podobieństwo struktury drugorzędowej białek enzymów, a co za tym idzie także zgodność struktury trzeciorzędowej. Mimo że wszystkie wyizolowane do tej pory geny mają podobną organizację, ich sekwencje flankujące na końcu 5' oraz mechanizmy regulacji transkrypcji różnią się od siebie, co ma związek między innymi z różnicami w strukturze promotorów oraz elementów wzmacniających. Transglutaminazy są aktywowane przez jony wapnia. Wysokie stężenie wapnia w komórce sprzyja tworzeniu się e-(g-glutamyl)lizynowych izopeptydów hamując tym samym włączanie się amin do białek. Innymi ważnymi czynnikami wpływającymi na aktywność transglutaminaz są: pH, jony magnezu i grupy tiolowe w białkach. Zwierzęce transglutaminazy zlokalizowane są zarówno w matriks wewnątrz- (cytoplazma, mitochondra, jądro) oraz w zewnątrzkomórkowej, gdzie zaangażowane są w procesy różnicowania, sygnalizacji, adhezji oraz organizacji samej matriks. W procesie apoptozy komórki zwierzęcej transglutaminazy i ich wzmożona aktywność określane są markerami procesu. Roślinne transglutaminazy powszechnie występują we wszystkich organach i kompartmentach roślinnej komórki. Dużo mniej wiadomo o ich budowie i funkcji w porównaniu z komórką zwierzęcą. Roślinne TGazy zidentyfikowano w cytoplazmie, ścianie komórkowej, chloroplastach i mitochondriach. Najszerzej badane są zależne od światła chloroplastowe TGazy. Główne ich funkcje można scharakteryzować jako: udział w różnicowaniu się chloroplastów, zwłaszcza w procesie formowania gran, w formowaniu wielkocząsteczkowego kompleksu, jakim jest Rubisco oraz w stabilizaji LHCPII i innych białek antenowych, co przekłada się na katalityczną aktywnoć enzymu oraz wydajność w zbieraniu energii świetlnej. Ponadto, dzięki swojej specyficznej aktywności TGazy uczestniczą w: zapyleniu, reakcjach obronnych rośliny na działania czynnika stresowego, w procesie starzenia, w programowanej śmierci komórki i w wielu innych. Najlepiej poznanym roślinnym genem kodującym transglutaminazę jest AtPng1p zsekwencjonowany u rzodkiewnika. Podobieństwo sekwencji AtPng1p z jakąkolwiek spośród zwierzęcych TGaz jest mniejsza niż 20%, jedynie jego centrum aktywne ma sekwencję charakterystyczną dla domeny katalitycznej TGaz zwierzęcych (Cys-His-Asp). Niemniej jednak enzymy te u przedstawicieli obu królestw pełnią podobne funkcje i mają podobne właściwości biochemiczne, mogą zatem mieć zbliżone konformacje. Niniejsza praca przeglądowa podsumowuje dotychczasowy stan wiedzy na temat struktury, biochemii, lokalizacji komórkowej zarówno zwierzęcych, jak i roślinnych TGaz oraz ich biologicznej funkcji w komórce.

Download the article: 

Redakcja
Andrzej ŁUKASZYK – przewodniczący, Szczepan BILIŃSKI,
Mieczysław CHORĄŻY, Włodzimierz KOROHODA,
Leszek KUŹNICKI, Lech WOJTCZAK

Adres redakcji:
Katedra i Zakład Histologii i Embriologii Uniwersytetu Medycznego w Poznaniu, ul. Święcickiego 6, 60-781 Poznań, tel. +48 61 8546453, fax. +48 61 8546440, email: mnowicki@ump.edu.pl

PBK Postępby biologi komórki