Akwaporyny to tetrameryczne białka, które tworzą kanały w wewnętrznych i zewnętrznych błonach komórkowych. Wspomagają one dyfuzję wody oraz drobnych nienaładowanych związków rozpuszczalnych pomiędzy komórkami jak i pomiędzy przedziałami subkomórkowymi. Ostatnie badania pokazały, że domniemana lokalizacja kanałów wodnych, według której klasyfikuje się akwaporyny roślinne, jest bardziej złożona i różni się od pierwotnie przyjmowanych opisów.

Zmiana kształtu mioblastów z fibroblasto-podobnych na wydłużony, istotna dla adhezji i fuzji, jest rezultatem przemodelowania cytoszkieletu aktynowego. W proces ten włączonych jest wiele czynników, np. działanie latrunkuliny B lub cytochalazyny D, które ingerują w przemodelowanie F-aktyny. Sugeruje się, że konserwatywny gen Nap1 ma wpływ na przemodelowanie cytoszkieletu aktynowego w miejscu fuzji mioblastów. Niemięśniowa miozyna 2A i jej interakcja z F-aktyną podbłonową odpowiada za bipolarny kształt mioblastów i pojawienie się struktur pęcherzyko-podobnych.

W tym artykule opisano wybrane białka Rab z ośmiu ich podrodzin (Rab1, Rab3, Rab4, Rab5, Rab6, Rab7, Rab9 and Rab11) z różnych typów komórek. Szeroki przegląd literatury pozwolił zebrać informacje dotyczące ekspresji i lokalizacji kilkudziesięciu izoform i izotypów Rab – produktów paralogicznych genów bedących wynikiem duplikacji genomów. Są one zaangażowane w endo- i egzocytozie, transporcie między poszczególnymi kompartmentami, przekazywaniu sygnałów wewnątrzkomórkowych, proliferacji i różnicowaniu dzięki odziaływaniu z różnymi efektorami i białkami motorycznymi.

Prawidłowe funkcjonowanie komórek eukariotycznych jest ściśle zależne od sprawnego przemieszczania błon. Brefeldyna A – toksyna pochodzenia grzybowego, zakłóca to przemieszczanie umożliwiając eksperymentalny wgląd w organizację i współdziałanie różnych przedziałów systemu błonowego. Niedawno zidentyfikowano białka docelowe i miejsca działania BFA. W pracy analizujemy mechanizm działania brefeldyny A i wskazujemy szczególne cechy systemu błon wewnętrznych komórek roślinnych, które przesądzają o swoistych reakcjach roślin na tę toksynę.

W komórkach tkanek ssaków opłaszczone klatryną pęcherzyki uczestniczą w zależnych od receptorów procesach internalizacji, transportu i sortowania makromolekuł zarówno z aparatu Golgiego do systemu endocytarnego, jak również z błony plazmatycznej do endosomów i lizosomów. Złożony system białek kontrolujący wpuklanie pęcherzyków, transport a następnie fuzję wykazuje znaczny konserwatyzm na szlaku endocytozy i sortowania. Internalizacja i wewnątrzkomórkowy transport oparte są odpowiednio na sygnale tyrozynowym (YXXĆ) i dileucynowym (LL).