U podłoża dużej grupy dystrofii mięśniowych leżą zaburzenia potranslacyjnej modyfikacji a-dystroglikanu, polegającej na unikalnym rodzaju glikozylacji. Schorzenia te określa się mianem dystroglikanopatii. Nawet do 50% glikanów w mucynopodobnym regionie a-dystroglikanu stanowią oligosacharydy, w których do seryny lub treoniny polipeptydu przyłączona jest mannoza wiązaniem O-glikozydowym. Elongacja glikanu obejmuje przyłączenie N-acetyloglukozoaminy, galaktozy, kwasu sjalowego i opcjonalnie fukozy. Wydaje się, że dla prawidłowego działania dystroglikanu mannoza dodatkowo musi być fosforylowana.

Przedstawione w pracy glikany to struktury biorące udział w wielu procesach immunologicznych, które pokrywają powierzchnię wszystkich komórek, do których przyłączane są w procesie zwanym glikozylacją. Są rozpoznawane przez różnego rodzaju receptory obecne lub wydzielane przez komórki układu odpornościowego, wśród których najbardziej istotnymi są galektyny, lektyny typu C oraz receptory Siglec. W pracy scharakteryzowano te grupy receptorów oraz przedstawiono rolę tych receptorów w procesach odporności wrodzonej i nabytej.

Starzenie się i związane z nim procesy chorobowe stały się obecnie bardzo ważnym problemem społecznym. Jedną z przyczyn starzenia się może być akumulacja szkodliwych produktów przemiany materii. Takim związkami są produkty nieenzymatycznej glikozylacji białek. Dlatego też glikozylacja może dogrywać ważną rolę w procesach starzenia i powstawania wielu chorób, takich jak: choroba Alzheimera, miażdżyca, cukrzyca, choroby nerek, układu krążenia i płuc.