Receptor CD163 monocytów/makrofagów wiążąc hemoglobinę i jej kompleksy z haptoglobiną (Hb-Hp), włącza ten receptor do grupy receptorów „zmiatających” dla hemoglobiny (HbSR). Poprzez wychwyt i internalizację hemoglobiny następuje usuwanie żelaza jako czynnika indukującego reakcje wolnorodnikowe oraz jako czynnika zwiększającego wzrost i patogenność bakterii. Rozpuszczalny receptor sCD163/HbSR jest odcinany z powierzchni monocytów przez molekularne wzorce związane z patogenami w tym samym czasie, w którym prawdopodobnie zachodzi hemoliza i tworzenie kompleksów Hb-Hp.

W artykule przedstawiono informacje dotyczące rozpoznawania przez komórki wolnej hemoglobiny – Hb i jej kompleksu z haptoglobiną – Hb-Hp, na podstawie badań cytowanych w literaturze ostatnich lat. Zaproponowano istnienie specyficznego receptora pośredniczącego w endocytozie kompleksu Hb-Hp w komórkach parenchymalnych wątroby, na podstawie badania wiązania, wychwytu i degradacji przez izolowane błony plazmatyczne i hepatocyty szczurze. Uważa się, że izolowane komórki parenchymalne wiążą wolną Hb i kompleks Hb-Hp, ale z niskim stopieniem wychwytu.