ZNAJDŹ ARTYKUŁ

Receptory auksyn

Auksyny, hormony roślinne, regulują szereg różnorodnych procesów związanych ze wzrostem i rozwojem roślin. W odpowiedzi na hormon indukowane są szybkie zmiany zachodzące na poziomie błony komórkowej oraz zmiany w ekspresji genów. Dla poznania molekularnych podstaw działania auksyny kluczowe znaczenie ma identyfikacja receptorów hormonu. Różnorodność procesów fizjologicznych regulowanych przez auksyny wskazuje na możliwość funkcjonowania kilku niezależnych mechanizmów percepcji auksyny.

Zależna od ubikwityny proteoliza białek w regulacji procesów wzrostu i rozwoju roślin

Genom Arabidopsis thaliana zawiera ponad 1300 genów (~5% proteomu) kodujących poszczególne elementy układu ubikwityna/proteasom 26S, z czego około 90% koduje mono- i oligomeryczne ligazy ubikwitynowe E3 odpowiedzialne za swoiste rozpoznanie białek kierowanych do degradacji. Roślinne ligazy E3 tworzą zróżnicowaną rodzinę białek lub kompleksów białkowych z charakterystycznymi domenami RING-finger, U-box lub HECT.

Proteasomalna degradacja białek komórkowych

Artykuł przedstawia podstawowe informacje dotyczące wewnątrzkomórkowej degradacji białek przez proteasomy z udziałem ubikwityny. Omówiono proces ubikwitynacji białek przeznaczonych do degradacji proteasomalnej oraz udział ubikwityny w procesach komórkowych niezwiązanych z proteolizą. Przedstawiono budowę proteasomów 20S, 26S i aktywatora PA700. Omówiono rolę immunoproteasomów w odpowiedzi immunologicznej oraz proteasomalną degradację białek niewyznakowanych łańcuchami ubikwityny.

Metaloproteinazy ADAM – rola w fuzji komórek i proteolizie

Proteoliza białek na powierzchni błony komórkowej i proteoliza białek macierzy zewnątrzkomórkowej jest niezwykle ważnym procesem zachodzącym w prawidłowo funkcjonujących komórkach. Metaloproteinazy ADAM to białka transbłonowe, które łączą cechy białek adhezyjnych i proteinaz. Białka te uczestniczą w: adhezji, fuzji, uwalnianiu domen zewnątrzkomórkowych białek transbłonowych, przekazywaniu sygnału. Białka ADAM odgrywają istotną rolę w procesach związanych z: zapłodnieniem, fuzją mioblastów, neurogenezą oraz w wielu innych procesach.

Rola cynku w modulacji procesu apoptozy

Artykuł przedstawia aktualny stan wiedzy dotyczący cynku jako modulatora apoptozy. Ten ważny pierwiastek śladowy w formie dwuwartościowego kationu wykazuje zdolność zarówno jako inhibitor, jak i induktor procesu apoptozy. Udział jonów Zn2+ w regulacji śmierci programowanej nie jest wciąż w pełni poznany. Sugeruje się, że jony Zn2+ mogą oddziaływać w wielu miejscach komórki w kaskadowej sygnalizacji podczas apoptozy. Suplementacja cynku działa jako inhibitor apoptozy, podczas gdy jego usuwanie czy niski poziom indukuje śmierć programowaną w wielu komórkach.

Oligo- i monomeryczne ligazy ubikwitynowe E3 z domeną RING finger – budowa i działanie

W artykule podano podstawowe informacje na temat proteolizy zachodzącej z udziałem układu ubikwityna/proteasom 26S, ściśle regulowanego procesu niezbędnego dla prawidłowego funkcjonowania komórek. Skoncentrowano się na omówieniu białek zawierających domenę RING finger i funkcjonujących jako ligazy ubikwitynowe E3, dołączające ubikwitynę do białek przeznaczonych do degradacji w proteasomie. Podkreślono niezbędność domeny RING finger w działaniu oligo- (SCF, Parkina, VCB, APC/C) i monomerycznych (c-Cbl, MDM2, BRCA1, CHFR, IAP) ligaz ubikwitynowych.

Kompleks sygnalny COP9 i jego rola w regulacji stabilności białek eukariotów

Kompleks sygnalny COP9 (CONSTITUTIVE PHOTOMORPHOGENIC 9) określany coraz częściej skrótem CSN (ang. COP9 signalosome) jest wielopodjednostkowym kompleksem jądrowym występującym powszechnie u Eukariotów. Wyniki wielu różnorodnych badań wykazały udział CSN w szerokim spektrum procesów życiowych, takich jak fotomorfogeneza, regulacja cyklu komórkowego czy różnicowanie komórek. Coraz częściej kompleks sygnalny COP9 wiązany jest z kontrolą, zależnej od ubikwityny, degradacji białek.

Redakcja
Andrzej ŁUKASZYK – przewodniczący, Szczepan BILIŃSKI,
Mieczysław CHORĄŻY, Włodzimierz KOROHODA,
Leszek KUŹNICKI, Lech WOJTCZAK

Adres redakcji:
Katedra i Zakład Histologii i Embriologii Uniwersytetu Medycznego w Poznaniu, ul. Święcickiego 6, 60-781 Poznań, tel. +48 61 8546453, fax. +48 61 8546440, email: mnowicki@ump.edu.pl

PBK Postępby biologi komórki