Białko, wiążące ryboflawinę z jaj kurzych, rozpuszczalne białko o funkcji transportowej, a zarazem stosunkowo prosta flawoproteina, jest intensywnie badane pod względem struktury cząsteczki białka oraz fizykochemicznego mechanizmu oddziaływania białko-ligand. W niniejszym artykule przedstawiono postęp tych badań w ciągu ostatnich kilkunastu lat, począwszy od określenia struktury pierwszorzędowej tego białka. Wykazuje ono wysoki stopień homologii z białkami wiążącymi kwas foliowy, a jego makrocząsteczka ma unikalną strukturę trzeciorzędową, z dwiema domenami: silnie spiętą mostkami dwusiarczkowymi domeną wiążącą ligand oraz odrębnym motywem ufosforylowanym, odpowiedzialnym za transport białka do oocytu. Cząsteczka ryboflawiny wiąże się w hydrofobowej kieszeni makrocząsteczki; układ izoalloksazyny obłożony jest z obu stron przez reszty tryptofanu-156 oraz tyrozyny-75, a rybitolowy łańcuch boczny zakotwiczony jest licznymi wiązaniami wodorowymi. W najnowszych badaniach ostatecznie ustalono strukturę składnika cukrowego oraz przedstawiono ogólne cechy procesu fałdowania struktury natywnej tego białka.