ZNAJDŹ ARTYKUŁ

Volume: 
Supplement: 
16
Date of issue: 

Białko, wiążące ryboflawinę z jaj kurzych, rozpuszczalne białko o funkcji transportowej, a zarazem stosunkowo prosta flawoproteina, jest intensywnie badane pod względem struktury cząsteczki białka oraz fizykochemicznego mechanizmu oddziaływania białko-ligand. W niniejszym artykule przedstawiono postęp tych badań w ciągu ostatnich kilkunastu lat, począwszy od określenia struktury pierwszorzędowej tego białka. Wykazuje ono wysoki stopień homologii z białkami wiążącymi kwas foliowy, a jego makrocząsteczka ma unikalną strukturę trzeciorzędową, z dwiema domenami: silnie spiętą mostkami dwusiarczkowymi domeną wiążącą ligand oraz odrębnym motywem ufosforylowanym, odpowiedzialnym za transport białka do oocytu. Cząsteczka ryboflawiny wiąże się w hydrofobowej kieszeni makrocząsteczki; układ izoalloksazyny obłożony jest z obu stron przez reszty tryptofanu-156 oraz tyrozyny-75, a rybitolowy łańcuch boczny zakotwiczony jest licznymi wiązaniami wodorowymi. W najnowszych badaniach ostatecznie ustalono strukturę składnika cukrowego oraz przedstawiono ogólne cechy procesu fałdowania struktury natywnej tego białka.

Author of the article: 

Redakcja
Andrzej ŁUKASZYK – przewodniczący, Szczepan BILIŃSKI,
Mieczysław CHORĄŻY, Włodzimierz KOROHODA,
Leszek KUŹNICKI, Lech WOJTCZAK

Adres redakcji:
Katedra i Zakład Histologii i Embriologii Uniwersytetu Medycznego w Poznaniu, ul. Święcickiego 6, 60-781 Poznań, tel. +48 61 8546453, fax. +48 61 8546440, email: mnowicki@ump.edu.pl

PBK Postępby biologi komórki