ZNAJDŹ ARTYKUŁ

Volume: 
Issue: 
4
Date of issue: 

Kwas abscysynowy (ABA), jeden z klasycznych hormonów roślinnych, koordynuje odpowiedzi roślin na czynniki stresogenne, takie jak: susza, ekstremalna temperatura czy wysokie zasolenie oraz reguluje odpowiedzi niezwiązane ze stresem, takie jak: zawiązywanie oraz dojrzewanie nasion i pąków, wzrost korzenia, starzenie lici czy przejcie z fazy wzrostu wegetatywnego do generatywnego. Percepcja sygnału ABA przez odpowiednie białka receptorowe aktywuje, podobnie jak w przypadku innych fitohormonów, kaskady sygnałowe funkcjonujące w skomplikowanej sieci szlaków sygnałowych indukujących określone odpowiedzi fizjologiczne. W poszukiwaniach receptorów ABA, w ostatnich pięciu latach udało się zidentyfikować kilka białek, których funkcja była wiązana z percepcją tego fitohormonu. Do białek tych należą: jądrowe białko FCA regulujące zakwitanie, podjednostka H (CHLH/ GUN5) plastydowej chelatazy wbudowującej jony magnezu do protoporfiryny IX, białko błonowe GCR2 oraz dwa nowe białka GTG1 i GTG2 podobne do receptorów sprzężonych z białkami G. Jednakże wyniki, publikowane w uznanych czasopismach, wywołują ostre spory i są kwestionowane przez innych badaczy, a w jednym przypadku zostały uznane za artefakty przez samych autorów. Sytuacja w ostatnim czasie uległa zmianie, zwłaszcza po opublikowaniu wyników badań wskazujących, iż receptorami ABA są małe, rozpuszczalne białka należące do rodziny Pyrabactin Resistance 1 (PYR1) i PYR-like (PYL), kodowane w Arabidopsis thaliana przez czternacie genów. Białka PYR1/PYL/RCAR wiążą ABA i hamują aktywność specyficznej grupy fosfataz białkowych PP2C, których udział w odpowiedziach na ABA był już wcześniej dobrze udokumentowany. W warunkach braku ABA, fosfatazy PP2C funkcjonują jako konstytutywne negatywne regulatory kinaz białkowych podrodziny SnRK2, których autofosforylacja jest konieczna do fosforylowania określonych białek substratowych. Pojawienie się lub wzrost poziomu ABA w komórce sprzyja wiązaniu fitohormonu z receptorem PYR1/PYL, a w konsekwencji umożliwia tworzenie kompleksu PYR1/PYL-ABA-PP2C, w którym aktywność fosfatazowa zostaje zablokowana. Zależne od ABA hamowanie aktywności PP2C umożliwia aktywację kinaz białkowych SnRK2.2, SnRK2.3 i SnRK2.6 fosforylujących czynniki transkrypcyjne ABF/AREB z rodziny bZIP regulujących ekspresję genów związanych z odpowiedziami na ABA. Analizy krystalograficzne trzech białek PYR1/PYL w formie wolnej, a także w formie związanej z ABA i fosfatazą białkową, dostarczyły istotnych informacji dotyczących struktury trzeciorzędowej kompleksów receptorowych. W białku PYR1/PYL w formie niezwiązanej z ABA, wejście do kieszeni wiążącej fitohormon z dwiema okalającymi go ruchomymi pętlami jest otwarte. Zmiany allosteryczne towarzyszące wiązaniu ABA powodują zamknięcie kieszeni poprzez zagięcie pętli otaczających wejście do kieszeni, umożliwiając w ten sposób wiązanie fosfatazy PP2C z ich hydrofobowymi powierzchniami. ścisłe oddziaływanie PYR1/PYL z centrum aktywnym fosfatazy PP2C zapobiega wiązaniu i defosforylacji białek substratowych. Oddziaływanie łańcucha bocznego konserwatywnej reszty tryptofanu w PP2C z PYR1/PYL, zmieniające powinowactwo fitohormonu do receptora, wskazuje, iż PP2C funkcjonuje jako koreceptor ABA.

Author of the article: 
Download the article: 

Redakcja
Andrzej ŁUKASZYK – przewodniczący, Szczepan BILIŃSKI,
Mieczysław CHORĄŻY, Włodzimierz KOROHODA,
Leszek KUŹNICKI, Lech WOJTCZAK

Adres redakcji:
Katedra i Zakład Histologii i Embriologii Uniwersytetu Medycznego w Poznaniu, ul. Święcickiego 6, 60-781 Poznań, tel. +48 61 8546453, fax. +48 61 8546440, email: mnowicki@ump.edu.pl

PBK Postępby biologi komórki