ZNAJDŹ ARTYKUŁ

Enigmatyczna trójpeptydylpeptydaza druga – proteaza do zadań specjalnych

Trójpeptydylpeptydaza II jest wielką proteazą cytoplazmatyczną o złożonej strukturze, która odcina trójpeptydy od wolnego końca aminowego oligopeptydów, ma również pewną aktywność endoproteolityczną. TPPII występuje w komórkach wszystkich zbadanych organizmów eukariotycznych. Jej struktura jest wiernie zachowana ewolucyjnie. Uczestniczy wraz z proteasomem i innymi peptydazami cytoplazmatycznymi w procesach degradacji białek, jednak specyficzne substraty TPPII i sposób regulowania jej aktywności nie są jeszcze do końca poznane.

Proteasomalna degradacja białek komórkowych

Artykuł przedstawia podstawowe informacje dotyczące wewnątrzkomórkowej degradacji białek przez proteasomy z udziałem ubikwityny. Omówiono proces ubikwitynacji białek przeznaczonych do degradacji proteasomalnej oraz udział ubikwityny w procesach komórkowych niezwiązanych z proteolizą. Przedstawiono budowę proteasomów 20S, 26S i aktywatora PA700. Omówiono rolę immunoproteasomów w odpowiedzi immunologicznej oraz proteasomalną degradację białek niewyznakowanych łańcuchami ubikwityny.

Redakcja
Andrzej ŁUKASZYK – przewodniczący, Szczepan BILIŃSKI,
Mieczysław CHORĄŻY, Włodzimierz KOROHODA,
Leszek KUŹNICKI, Lech WOJTCZAK

Adres redakcji:
Katedra i Zakład Histologii i Embriologii Uniwersytetu Medycznego w Poznaniu, ul. Święcickiego 6, 60-781 Poznań, tel. +48 61 8546453, fax. +48 61 8546440, email: mnowicki@ump.edu.pl

PBK Postępby biologi komórki