ZNAJDŹ ARTYKUŁ

Volume: 
Issue: 
3
Date of issue: 

Glikozylacja polegająca na przyłączeniu pojedynczych reszt N-acetylo-glukozaminy do seryny lub treoniny polipeptydu wiązaniem O-glikozydowym jest powszechną modyfikacją białek jądrowych. Białkami modyfikowanymi w ten niezwykły sposób są liczne białka chromatyny i jądrowego kompleksu porowego, a także polimeraza RNA klasy II i niektóre czynniki transkrypcyjne. Sugeruje sie, że O-glikozylacja białek jądrowych odgrywa ważną rolę w transporcie jądrowo-cytoplazmatycznym, regulacji procesu transkrypcji oraz regulacji poziomu fosforylacji białek. W niniejszym artykule przedstawiono dane dotyczące enzymów zaangażowanych w O-glikozylację i deglikozylację białek, miejsc przyłączenia reszt N-acetyloglukozaminy do polipeptydu oraz omówiono znane glikoproteiny jądrowe.

Author of the article: 

Redakcja
Andrzej ŁUKASZYK – przewodniczący, Szczepan BILIŃSKI,
Mieczysław CHORĄŻY, Włodzimierz KOROHODA,
Leszek KUŹNICKI, Lech WOJTCZAK

Adres redakcji:
Katedra i Zakład Histologii i Embriologii Uniwersytetu Medycznego w Poznaniu, ul. Święcickiego 6, 60-781 Poznań, tel. +48 61 8546453, fax. +48 61 8546440, email: mnowicki@ump.edu.pl

PBK Postępby biologi komórki