Glikozylacja polegająca na przyłączeniu pojedynczych reszt N-acetylo-glukozaminy do seryny lub treoniny polipeptydu wiązaniem O-glikozydowym jest powszechną modyfikacją białek jądrowych. Białkami modyfikowanymi w ten niezwykły sposób są liczne białka chromatyny i jądrowego kompleksu porowego, a także polimeraza RNA klasy II i niektóre czynniki transkrypcyjne. Sugeruje sie, że O-glikozylacja białek jądrowych odgrywa ważną rolę w transporcie jądrowo-cytoplazmatycznym, regulacji procesu transkrypcji oraz regulacji poziomu fosforylacji białek. W niniejszym artykule przedstawiono dane dotyczące enzymów zaangażowanych w O-glikozylację i deglikozylację białek, miejsc przyłączenia reszt N-acetyloglukozaminy do polipeptydu oraz omówiono znane glikoproteiny jądrowe.