Fosfatydyloinozytolo-4,5-bisfosforan [PI(4,5)P2] jest lipidem występującym głównie w wewnętrznej warstwie błony komórkowej. Lipid ten kontroluje aktywność wybranych kanałów i pomp błonowych, a także moduluje działanie wielu białek podbłonowych, w tym białek cytoszkieletu aktynowego. W wyniku hydrolizy i fosforylacji PI(4,5)P2 powstają trzy przekaźniki drugiego rzędu: IP3, DAG i PI(3,4,5)P3. Zarówno PI(4,5)P2, jak i jego pochodne uczestniczą w transdukcji sygnałów i kontrolują takie procesy, jak: migracja komórek, egzo-, endo- i fagocytoza oraz transport jonów. Wielofunkcyjność PI(4,5)P2 wskazuje na istnienie wielu odrębnych puli tego lipidu w błonie komórkowej, które powstają w wyniku lokalnej syntezy PI(4,5)P2 i ograniczeń w dyfuzji lateralnej PI(4,5)P2 wynikającej z wiązania lipidu przez białka podbłonowe, takie jak: MARCKS i GAP-43. Głównym źródłem PI(4,5)P2 jest reakcja fosforylacji PI(4)P katalizowana przez PIP5-kinazy typu I. PIP5-kinaza Ia asocjuje z błoną komórkową wiążąc się do swojego substratu, PI(4)P oraz do produktu – PI(4,5)P2. Szereg doniesień wskazuje, że zarówno PI(4,5)P2, jak i PIP5-kinaza Ia zbierają się w błonie komórkowej w obrębie mikrodomen wzbogaconych w sfingolipidy i cholesterol. Interakcja PI(4,5)P2 z białkami efektorowymi zachodzi drogą oddziaływań lipidu z sekwencjami białkowymi bogatymi w aminokwasy zasadowe lub z ustrukturyzowanymi domenami, wśród których szczególnie dużą specyficzność wobec PI(4,5)P2 wykazuje domena plekstrynowa (PH) fosfolipazy Cr1. Rekombinowane białka fuzyjne zawierające tę domenę stosowane są jako narzędzia w badaniach nad dynamiką PI(4,5)P2 w komórce.