Białko aktywujące fibroblasty a (FAPa) nazywane także seprazą zaliczane jest do typu II integralnych białek błonowych. FAPa/sepraza zakotwiczona w błonie komórkowej wykazuje aktywność peptydazy serynowej i aktywność żelatynolityczną. FAPa należy do podrodziny S9B postprolilowych aminopeptydaz dipeptylowych (dipeptylopeptydaz postprolilowych) peptydaz serynowych. Do podrodziny tej oprócz FAPa/seprazy należy także dipeptylopeptydaza IV (DPPIV). Aktywne FAPa jest homodimerem o masie cząsteczkowej 170 kDa, w skład którego wchodzą dwie podjednostki każda o masie cząsteczkowej 97 kDa.

Metaloproteazy stanowią grupę co najmniej 25 zależnych od Zn2+ egzopeptydaz, których podstawową funkcją jest modulowanie środowiska zewnątrzkomórkowego przez proteolizę białkowych składników macierzy zewnątrzkomórkowej, receptorów błonowych i cytokin. Enzymy te syntetyzowane są w komórkach i w formie prekursorów uwalniane do przestrzeni zewnątrzkomórkowej, gdzie ulegają aktywacji przez proteolityczne cięcie w rejonie propeptydu.