Auksyny, hormony roślinne, regulują szereg różnorodnych procesów związanych ze wzrostem i rozwojem roślin. W odpowiedzi na hormon indukowane są szybkie zmiany zachodzące na poziomie błony komórkowej oraz zmiany w ekspresji genów. Dla poznania molekularnych podstaw działania auksyny kluczowe znaczenie ma identyfikacja receptorów hormonu. Różnorodność procesów fizjologicznych regulowanych przez auksyny wskazuje na możliwość funkcjonowania kilku niezależnych mechanizmów percepcji auksyny.

Genom Arabidopsis thaliana zawiera ponad 1300 genów (~5% proteomu) kodujących poszczególne elementy układu ubikwityna/proteasom 26S, z czego około 90% koduje mono- i oligomeryczne ligazy ubikwitynowe E3 odpowiedzialne za swoiste rozpoznanie białek kierowanych do degradacji. Roślinne ligazy E3 tworzą zróżnicowaną rodzinę białek lub kompleksów białkowych z charakterystycznymi domenami RING-finger, U-box lub HECT.

Artykuł przedstawia podstawowe informacje dotyczące wewnątrzkomórkowej degradacji białek przez proteasomy z udziałem ubikwityny. Omówiono proces ubikwitynacji białek przeznaczonych do degradacji proteasomalnej oraz udział ubikwityny w procesach komórkowych niezwiązanych z proteolizą. Przedstawiono budowę proteasomów 20S, 26S i aktywatora PA700. Omówiono rolę immunoproteasomów w odpowiedzi immunologicznej oraz proteasomalną degradację białek niewyznakowanych łańcuchami ubikwityny.

W artykule podano podstawowe informacje na temat proteolizy zachodzącej z udziałem układu ubikwityna/proteasom 26S, ściśle regulowanego procesu niezbędnego dla prawidłowego funkcjonowania komórek. Skoncentrowano się na omówieniu białek zawierających domenę RING finger i funkcjonujących jako ligazy ubikwitynowe E3, dołączające ubikwitynę do białek przeznaczonych do degradacji w proteasomie. Podkreślono niezbędność domeny RING finger w działaniu oligo- (SCF, Parkina, VCB, APC/C) i monomerycznych (c-Cbl, MDM2, BRCA1, CHFR, IAP) ligaz ubikwitynowych.