Mutacje w pojedynczych aminokwasach zdarzają się stosunkowo często w ludzkich białkach. Uwzględniają one mutacje zmiany funkcji oraz akumulacje niepoprawnie sfałdowanego białka. Pomimo, że obraz kliniczny chorób został już szczegółowo opisany, mechanizm molekularny w którym zmiany w jednym aminokwasie wpływają na fałdowanie łańcucha polipeptydowego nie został do tej pory całkowicie wyjaśniony. Wyprowadzenie struktury białka z sekwencji aminokwasów zawsze było marzeniem biochemii. W przeszłości, wiele badan miało na celu rozwiązanie tego problem I w ten sposób określenie struktury białka na podstawie sekwencji łańcucha aminokwasów. Na początku największe nadzieje były związane z metodami statystycznymi, które potrafiły osiągnąć wydajność około 68%. W dalszej kolejności, badania skierowały się w stronę zastosowania metod opartych na homologii do znanych już białek. W tych metodach, sekwencja aminokwasów w łańcuchu o nieznanej strukturze był porównywany do sekwencji w białkach o znanej strukturze. To podejście osiągało około 78% wydajności. Obecnie coraz więcej metod używa wysokiej mocy obliczeniowej komputerów w tym celu. W tym artykule, autorzy przedstawiają mechanizm w jaki zmiany pojedynczych aminokwasów wpływają na strukturę i funkcję białka. W tym celu, opisaliśmy metody używane do wyprowadzania wyższych struktur organizacji białek z sekwencji aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Praca ma na celu wytłumaczenie organizacji białka w oparciu o jego sekwencję aminokwasów. W tym artykule łączymy strukturę pierwszorzędową białka z przestrzennym rozmieszczeniem aminokwasów oraz implikacje kliniczne związane z zaburzeniem tego procesu.